糖量子主观能动性的麻烦性和多数N-glycoproteins低表答层次令对N-glycosylation节构的定性分析的陈述颇为困境。在检测工具低丰度的N糖基化淡化淀粉酶酶酶或肽段时，在这其中参杂过量未淡化的淀粉酶酶酶肽断，这很简单将低丰度的糖基化淡化淀粉酶酶酶肽段的信号灯消除。凝素亲和法是现下糖淀粉酶酶酶质组学中采用最广泛泛的分开含有方式。凝集素（lectin）也是类糖相构建淀粉酶酶酶质，能从一而终正常识别某一些特别节构的单糖或聚糖中单一的糖基回文序列而与之相构建，其与糖链可逆性非共价相构建，糖淀粉酶酶酶或糖肽被凝集素驯服完后，基本上用单一的单糖实现竞争力相构建凝集素将糖淀粉酶酶酶或糖肽洗刷出来。 淀粉酶质经途酶解后根据凝集素（lectin）生物富集N-糖基化肽段，接下来用N-糖酰胺酶（PNGase）在H218O中摘除做连接在天冬酰胺残基（Asn）上的糖链。该净化处理招致Asn碳原子量加强2.9890Da。第三用高精准度LC-MS质谱仪监测脱糖后的肽段，经由信息检索数据表格库，判断脱糖后碳原子量两者方法论碳原子量的发生改变包括糖基化修饰语肽段的队列，故而确保该淀粉酶质的N-糖基化位点。N-糖基化位点确保接下来，再根据label-free的方法对其做酶联免疫法浅析。

• 01大规模的蛋白质组N-糖基化位点的鉴定与分析
  
  
• 02采用凝集素特异性富集N-糖基化肽段
• 03高通量，高分辨
  
  

• 01
  不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路分析
  
  
• 02
  筛选候选糖蛋白标志物
  
  
  
  

样本类型	常规送样量
植物叶片	湿重≥3g
植物根茎、木质部、韧皮部等	湿重≥5g
细胞样品	细胞量湿重≥5*10^7
组织样品	人、动物、微生物湿重≥50mg
体液样品	血清、血浆体积≥200μl，脑脊液≥500μl，尿液≥1000μl

1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031